Wofür wird LL-37 hier verkauft?

Dieses Produkt wird ausschließlich als Laborchemikalie für die Forschung verkauft, nicht als Arzneimittel, und ist nicht für den Gebrauch am Menschen oder am Tier bestimmt. LL-37 besitzt keine Marktzulassung als Arzneimittel.

LL-37 ist das einzige humane Cathelicidin, ein 37 Aminosäuren langes, kationisches antimikrobielles Peptid. Es wird durch Proteinase 3 aus dem Vorläuferprotein hCAP18 abgespalten, das vom CAMP-Gen kodiert wird. Die Molekülmasse liegt bei rund 4493 Da (freie Säureform).

Wie werden Identität und Reinheit von LL-37 bestätigt?

Die Identität wird per Massenspektrometrie geprüft, zusammen mit einem HPLC-Reinheitsergebnis auf dem Chargenzertifikat. Der Bericht stammt von Janoshik und wird vom Hersteller eingereicht; die aktuellen Chargenwerte stehen auf unserer CoA-Seite.

Was zeigte die Grönberg-Studie zu venösen Beinulzera?

Grönberg et al. (Wound Repair Regen 2014, PMID 25041740) führten eine randomisierte First-in-Human-Studie an 34 Patienten mit schwer heilenden venösen Beinulzera durch. Die niedrigste topische Dosis (0,5 mg/ml) erreichte eine etwa sechsfach höhere Heilungsraten-Konstante als Placebo; die Dosis-Wirkung war nicht-monoton, die höchste Dosis (3,2 mg/ml) zeigte keinen Vorteil.

Was zeigte die Studie zu diabetischen Fußulzera?

Eine randomisierte, doppelblinde, placebokontrollierte Studie (Arch Dermatol Res 2023, PMID 37480520) untersuchte eine LL-37-Creme bei diabetischen Fußulzera mit leichter Infektion und berichtete eine beschleunigte Wundheilung mit verbesserter Granulation. Die Entzündungsmarker (IL-1α, TNF-α) und die aerobe Bakterienbesiedlung nahmen dabei nicht signifikant ab; der Heilungseffekt lief also nicht über eine messbare Reduktion dieser Marker.

LL-37 wirkt über mindestens zwei Modi: Bei höheren Konzentrationen permeabilisiert die kationische amphipathische Helix bakterielle Membranen; bei subletalen Konzentrationen wirkt es immunmodulatorisch (z.B. Rekrutierung von Neutrophilen, Beeinflussung dendritischer Zellen, in präklinischen Modellen Aktivierung des STING-Signalwegs). Die immunmodulatorischen Details stammen überwiegend aus Zell- und Tiermodellen.

Ist LL-37 gegen resistente Bakterien aktiv?

In vitro ist LL-37 gegen MRSA, VRE und Vertreter des ESKAPE-Panels aktiv, weshalb es als Referenzmolekül in der Entwicklung antimikrobieller Peptide dient (Überblick z.B. Keshri et al., Int J Antimicrob Agents 2025, PMID 39643165). Das ist In-vitro- und präklinische Forschung, keine zugelassene Therapie.

Welche Rolle spielt Vitamin D bei LL-37?

Die Transkription des CAMP-Gens wird über ein Vitamin-D-Response-Element stark durch Vitamin D induziert. Deshalb kann der Serum-25(OH)D-Status in Cathelicidin-Studien als relevante Kovariate berücksichtigt werden; das ist für die Interpretation der Datenlage relevant.

Gibt es Sicherheitsbedenken bei LL-37?

LL-37 hat in der Krebsbiologie eine kontextabhängige Doppelrolle: Es ist pro-angiogen und kann je nach Modell tumorfördernd oder tumorsuppressiv wirken (Übersicht Zhang et al.). Eine Extrapolation aus Wundheilungs- oder antimikrobiellen Kontexten in andere Settings ist daher nicht trivial. Für das hier verkaufte Research-Grade-Material liegen keine eigenen Sicherheitsdaten vor.

Welche Dosierungen wurden in der Forschung verwendet?

In der kontrollierten Wundheilungsstudie (Grönberg 2014) wurden topische LL-37-Konzentrationen von 0,5 bis 3,2 mg/ml eingesetzt, mit dem stärksten Effekt bei der niedrigsten Dosis. In nicht validierten Community-Erfahrungsberichten werden abweichende Größenordnungen genannt; diese Angaben sind selbstberichtet und keine Empfehlung. Es existiert kein in der EU zugelassenes Behandlungsschema für den Menschen.

Wie wird LL-37 gelagert?

LL-37 ist labiler als kleine Peptide. Das lyophilisierte Pulver wird bei -20 °C, für die Langzeitarchivierung idealerweise bei -80 °C gelagert. Nach Rekonstitution ist LL-37 lichtempfindlich; kühl (2-8 °C) und lichtgeschützt lagern, wiederholte Frost-Tau-Zyklen vermeiden. Ein festes Haltbarkeitsdatum lässt sich ohne chargenspezifische Stabilitätsstudie nicht garantieren.

Womit wird LL-37 rekonstituiert?

In der Laborpraxis wird häufig bakteriostatisches Wasser (0,9% Benzylalkohol) verwendet. Die Flüssigkeit langsam an die Vialwand laufen lassen und sanft schwenken, nicht schütteln. Eine validierte Kompatibilität oder Haltbarkeit mit LL-37 ist damit nicht belegt; das Protokoll sollte ein geeignetes, validiertes Lösungsmittel festlegen.

Ist LL-37 ein zugelassenes Medikament?

Nein. LL-37 besitzt keine Marktzulassung als Arzneimittel und wurde in keiner Region als Medikament zugelassen. Die vorhandenen Humanstudien sind frühe, teils kleine kontrollierte Studien; es wird hier ausschließlich als Forschungschemikalie verkauft.

Ist der Kauf von LL-37 für die Forschung in der EU legal?

Es gibt keine einheitliche EU-weite Kategorie für Forschungspeptide; die Rechtslage hängt von Präsentation, beabsichtigter Verwendung und dem nationalen Recht des jeweiligen Mitgliedstaats ab. Wir verkaufen ausschließlich für die Laborforschung und nicht für den menschlichen Verzehr. Klären Sie die Regeln mit Ihrer nationalen zuständigen Behörde und Ihrer Institution ab, holen Sie bei Bedarf qualifizierte Rechtsberatung ein und betrachten Sie dies als allgemeine Information, nicht als Rechtsberatung.

LL-37 kaufen: Was Forscher über das humane Cathelicidin-Peptid wissen sollten

Q: Was zeigte die Zhao-COVID-Studie?

Zhao et al. (J Med Virol 2023) führten eine randomisierte, placebokontrollierte, offene (open-label) Studie an 238 stationären Patienten durch. Die Intervention war ein orales, LL-37-exprimierendes rekombinantes Lactococcus lactis (ein gentechnisch verändertes Probiotikum), nicht das hier verkaufte synthetische LL-37-Peptid. Bei frühem Behandlungsbeginn verkürzte sich die Zeit bis zur Viruslast-Negativierung (etwa 9,8 gegenüber 14,0 Tagen). Die vorgeschlagenen Mechanismen sind Hypothesen; das offene Studiendesign und die Formulierung begrenzen die Übertragbarkeit auf das synthetische Peptid.

LL-37 nimmt unter den Forschungspeptiden eine ungewöhnliche Stellung ein. Seine Sequenz entspricht einem natürlich vorkommenden humanen Molekül, das aus dem hCAP18-Vorläufer freigesetzt wird und in Neutrophilen, Epithelien sowie Schleimhäuten vorkommt; das hier verkaufte Peptid wird synthetisch hergestellt. Was LL-37 für Forscher 2026 besonders interessant macht: Anders als viele Peptide, die in diesem Blog besprochen werden, wurde es in kontrollierten Humanstudien untersucht (Grönberg 2014, eine 2023er-RCT zu diabetischen Fußulzera, und die 2023er COVID-19-Studie von Zhao, die allerdings ein LL-37-exprimierendes Probiotikum und nicht das synthetische Peptid einsetzte). Das hebt es deutlich von der überwiegend präklinischen Datenlage ab, die für die meisten Peptide dieser Größe verfügbar ist.

LL-37regeneration

Von Cathelicidin abgeleitetes antimikrobielles Peptid (37 Aminosäuren). Erforscht für angeborene Immunität, antimikrobielle Aktivität und Wundheilungspfade. ≥99% HPLC-Reinheit mit Janoshik CoA.

Steht auf der Liste für die nächste FDA-Compounding-Sitzung

Warum das hier steht: Im Juli 2026 prüfte ein FDA-Beratungsgremium sieben andere Peptide für die US-Section-503A-Compounding-Liste und befürwortete sechs davon. LL-37 steht auf der Liste für die nächste Sitzung, die vor Ende Februar 2027 erwartet wird, zusammen mit LL-37, GHK-Cu, Melanotan II, Dihexa-Acetat und PEG-MGF. Was sich dadurch nicht ändert: Das ist ein US-Compounding-Verfahren, keine Zulassung, nicht bindend, und es ändert nichts an der europäischen Einstufung. LL-37 bleibt bei uns eine Forschungssubstanz, ausschließlich für den Laborgebrauch. Was das Gremium im Juli entschieden hat und wie es weitergeht, steht in unserem vollständigen Bericht zu den Abstimmungen.

Hintergrund: Herkunft und Sequenz

LL-37 ist das einzige humane Cathelicidin, ein 37 Aminosäuren langes Peptid, das mit zwei Leucinen beginnt (daher der Name "LL"). Es wird durch Proteinase 3 aus dem 18 kDa großen kationischen antimikrobiellen Protein hCAP18 abgespalten, das vom CAMP-Gen auf Chromosom 3 kodiert wird. Die reife Sequenz lautet:

LLGDFFRKSKEKIGKEFKRIVQRIKDFLRNLVPRTES

Diese amphipathische Alpha-Helix ist bei physiologischem pH stark kationisch, was sowohl ihre Membranaktivität als auch ihre sekundären immunmodulatorischen Funktionen erklärt. Anders als BPC-157 oder Thymosin Beta-4 existiert LL-37 nativ im menschlichen Körper und wird in Neutrophilen-Granula und Makrophagen exprimiert; in Keratinozyten ist die basale Expression niedrig und wird durch Verletzung oder Entzündung induziert. Seine Expression wird über das VDR-Response-Element im CAMP-Promoter stark durch Vitamin D induziert, ein Zusammenhang, der seit Mitte der 2000er Jahre bekannt ist und für die Interpretation von LL-37-Studien klinisch relevant bleibt.

Warum wird LL-37 so intensiv erforscht?

Drei Forschungslinien dominieren die LL-37-Literatur: Wundheilung, antimikrobielle Resistenz (AMR) und, in jüngerer Zeit, virale Inhibition einschließlich SARS-CoV-2.

Zur Wundheilung zeigten Heilborn und Kollegen 2003 (J Invest Dermatol, PMID 12603850), dass LL-37 für die Re-Epithelialisierung menschlicher Hautwunden erforderlich ist. In chronischen venösen Ulzera wurde eine erniedrigte LL-37-Expression dokumentiert, was eine biologische Rationale für die Substitution lieferte. Diese Linie umfasst eine randomisierte First-in-Human-Studie von Grönberg und Kollegen (Wound Repair Regen 2014, PMID 25041740, n=34), in der die niedrigste LL-37-Dosis (0,5 mg/ml) eine etwa sechsfach höhere Heilungsraten-Konstante als Placebo erreichte; die Dosis-Wirkung war dabei nicht-monoton, denn die höchste Dosis (3,2 mg/ml) zeigte keinen Vorteil gegenüber Placebo. Eine 2023er-RCT in Archives of Dermatological Research erweiterte diese Evidenz auf diabetische Fußulzera und berichtete erneut eine verstärkte Heilung gegenüber Placebo.

In vitro ist LL-37 gegen MRSA, VRE und Vertreter des ESKAPE-Panels aktiv, was es zu einem Referenzmolekül für die Entwicklung antimikrobieller Peptide gemacht hat. Keshri und Kollegen (Int J Antimicrob Agents, 2025, PMID 39643165) bieten einen umfassenden Überblick über die vielfältigen Rollen von LL-37 von der Infektionsabwehr bis zur Krebsimmunität, und ein 2025er IJMS-Review (26(16):8103) diskutiert LL-37-Derivate mit verbessertem therapeutischem Index.

Wirkmechanismen

Membrandisruption plus Immunmodulation

LL-37 wirkt über mindestens zwei unterschiedliche Modi. Bei höheren Konzentrationen permeabilisiert die kationische amphipathische Helix direkt bakterielle Membranen ("Carpet"- oder toroidales Poren-Modell). Bei subletalen Konzentrationen fungiert es als Immunmodulator: In präklinischen Modellen aktiviert es den vorgeschlagenen STING-Signalweg, rekrutiert Neutrophile, beeinflusst dendritische Zellantworten und moduliert die Migration epithelialer Zellen im Wundkontext. Seine Transkription ist eng an den Vitamin-D-Status gekoppelt, weshalb in Cathelicidin-Studien der Serum-25(OH)D-Status als relevante Kovariate berücksichtigt werden kann.

Zhao 2023 (J Med Virol, DOI 10.1002/jmv.29035) ergänzte eine virale Dimension. Wichtig: Die Intervention war kein synthetisches orales LL-37, sondern ein orales, LL-37-exprimierendes rekombinantes Lactococcus lactis (ein gentechnisch verändertes Probiotikum). In einer randomisierten, offenen (open-label) Studie an 238 Patienten während der Omicron-BA.5.1.3-Welle verkürzte diese Intervention die Zeit bis zur Viruslast-Negativierung. Die vorgeschlagenen Mechanismen (STING-Aktivierung, Interferenz mit der Spike/ACE2-Bindung) sind Hypothesen. Eine 2025er-Studie beschrieb zudem, dass LL-37 die TMPRSS2-vermittelte Spaltung des Spike-Proteins früherer SARS-CoV-2-Varianten blockiert, nicht jedoch der Omicron-Varianten.

Die 2025er Sepsis- und ALI-Literatur hat eine weitere Schicht hinzugefügt: Gao und Kollegen (Toxins 2025;17(6):306, PMID 40559884) beschreiben eine ZBP1-Autophagie-Achse, über die LL-37 in Tiermodellen der Sepsis Lungenschäden abmildert. Diese Befunde sind noch präklinisch, aber mechanistisch neu.

Qualitätskriterien

LL-37 ist ein langes Peptid (37 Reste), bei dem Syntheseartefakte ein reales Thema sind. Forscher sollten auf publizierte Analysedaten bestehen, statt sich auf eine pauschale Zusicherung zu verlassen.

Reinheitsprüfung

Research-Grade LL-37 sollte eine hohe HPLC-Reinheit aufweisen; der Reinheitswert der jeweiligen Charge steht im Certificate of Analysis (siehe CoA-Seite). Ein vollständiges Certificate of Analysis umfasst ein HPLC-Chromatogramm, Massenspektrometrie zur Bestätigung der erwarteten Molekülmasse (rund 4493 Da für die freie Säureform), den um Gegenionen korrigierten Peptidgehalt sowie Angaben zu Restlösungsmitteln. Zu jeder LL-37-Charge bei PeptidesDirect liegt ein Janoshik-Laborbericht vor (vom Hersteller eingereicht).

Lagerungshinweise

LL-37 ist labiler als kleine Peptide wie GHK-Cu oder BPC-157. Das lyophilisierte Pulver sollte bei -20 °C, idealerweise bei -80 °C für die Langzeitarchivierung gelagert werden. Nach der Rekonstitution ist LL-37 lichtempfindlich. Verwenden Sie dunkle oder folienverpackte Vials und lagern Sie kühl (2-8 °C); ein festes Haltbarkeitsdatum lässt sich ohne chargenspezifische Stabilitätsstudie nicht garantieren. Wiederholte Gefrier-Tau-Zyklen sollten vermieden werden, daher ist Aliquotierung empfehlenswert.

EU-Versand: Für Forscher in Europa versendet PeptidesDirect LL-37 aus der EU. Bei Lieferungen innerhalb des EU-Zollgebiets fallen kein Zoll und keine Einfuhrgebühren an, und kürzere Transitzeiten können die Belastung eines temperatursensiblen Peptids reduzieren. Die Lieferung erfolgt mit Tracking, in Deutschland typischerweise in ein bis zwei, in der übrigen EU in bis zu vier Werktagen.

Rekonstitution von LL-37

Die lange Sequenz macht eine sorgfältige Rekonstitution wichtiger als bei kürzeren Peptiden. Für allgemeine Hintergründe siehe unseren Peptide Storage Guide.

Chargenspezifisch validiertes Lösungsmittel wählen

In der Laborpraxis wird häufig bakteriostatisches Wasser (0,9% Benzylalkohol) verwendet. Eine validierte Kompatibilität oder Haltbarkeit mit LL-37 ist damit nicht belegt; das Protokoll sollte ein geeignetes, chargenspezifisch validiertes Lösungsmittel festlegen.

Lösungsmittel langsam an der Vial-Wand hinzufügen

Nicht direkt auf das Lyophilisat spritzen. Das Lösungsmittel langsam an der Innenwand des Vials herunterlaufen lassen, um mechanischen Stress auf das Peptid zu minimieren.

Sanft schwenken und vor Licht schützen

Nicht schütteln. Sanftes Schwenken, bis die Lösung klar ist, reicht aus. Nach der Rekonstitution Vial in Folie einwickeln oder Braunglas verwenden und sofort kühlen.

Bakteriostatisches Wasseraccessories

USP-Qualität steriles Wasser mit 0,9% Benzylalkohol (nahezu neutral, pH 6,2 bis 6,4) - das Standard-Lösungsmittel zur Rekonstitution lyophilisierter Peptide. Unverzichtbares Zubehör für jede Peptidforschung. Jedes Fläschchen ist versiegelt und gebrauchsfertig.

Zentrale Evidenz (2014-2026)

Vier Arbeiten sind es wert, für eine Orientierung in der aktuellen LL-37-Landschaft hervorgehoben zu werden.

Grönberg 2014 (Wound Repair Regen, PMID 25041740) ist ein zentraler kontrollierter humaner Datenpunkt. Diese randomisierte First-in-Human-Studie (n=34) zeigte bei der niedrigsten Dosis (0,5 mg/ml) eine etwa sechsfach höhere Heilungsraten-Konstante gegenüber Placebo; die Dosis-Wirkung war nicht-monoton (die höchste Dosis 3,2 mg/ml ohne Vorteil).

Diabetic Foot Ulcer RCT 2023 (Arch Dermatol Res, PMID 37480520) replizierte das Wundheilungs-Signal in einer anderen chronischen Wundpopulation. Das doppelblinde, placebokontrollierte Design hebt diese Studie methodisch über den Großteil der Peptidliteratur.

Zhao 2023 (J Med Virol, DOI 10.1002/jmv.29035) war eine randomisierte, placebokontrollierte, offene (open-label) Studie an 238 stationären Patienten. Die Intervention war ein orales, LL-37-exprimierendes rekombinantes Lactococcus lactis (ein gentechnisch verändertes Probiotikum), nicht das hier verkaufte synthetische LL-37-Peptid. Bei Behandlungsbeginn innerhalb von 6 Tagen verkürzte sich die Zeit bis zur Viruslast-Negativierung (etwa 9,8 gegenüber 14,0 Tagen); die vorgeschlagenen Mechanismen (STING-Aktivierung, Interferenz mit S-Protein/ACE2) sind mechanistische Hypothesen.

Keshri 2025 (Int J Antimicrob Agents, PMID 39643165) ist ein aktueller, umfassender Review zu den vielfältigen Rollen von LL-37 (von der Infektionsabwehr bis zur Krebsimmunität) und ein guter Ausgangspunkt für die Einordnung der antimikrobiellen Datenlage.

Auf der vorsichtigen Seite: Die duale Rolle von LL-37 in der Krebsbiologie (Zhang et al., PMC11000334) ist erwähnenswert. LL-37 ist pro-angiogen und kann in einigen Kontexten tumorfördernd wirken, während es in anderen tumorsuppressiv ist. Diese Dualität bedeutet, dass eine Extrapolation aus einem Wundheilungs- oder antimikrobiellen Kontext in onkologische Settings nicht trivial ist.

LL-37 bestellen

Für ein langes und mäßig labiles Peptid wie LL-37 zählen bei der Wahl des Anbieters vor allem drei Dinge: ein chargenbezogener HPLC-Reinheitsbericht (bei uns ein vom Hersteller eingereichter Janoshik-Laborbericht, einsehbar auf der CoA-Seite), dokumentiertes Handling der Kühlkette und EU-Versand, um Transitzeiten zu minimieren.